?Pewne białka enzymatyczne mają zdolność przyłączania nie tylko cząsteczek substratów, lecz również innych związków, które w wyniku kontaktu z enzymem nie ulegają żadnej reakcji chemicznej. Połączenie to jest równie specyficzne, jak połączenie między enzymem i substratem: obie cząsteczki bardzo dokładnie pasują do siebie. Podobnie jak ma to miejsce w przypadku substratu, dołączenie takiej cząsteczki wprowadza zmiany w strukturze przestrzennej białka. Zmiany te, choć często niewielkie, mogą mieć decydujące znaczenie dla aktywności katalitycznej enzymu: mogą ją hamować lub też przeciwnie, zwiększać. Teoria regulacji aktywności enzymów przez związki drobno- cząsteczkowe stworzona została na początku lat sześćdziesiątych przez trzech uczonych francuskich: François Jacoba, Jacquesa Monoda i Jeana Pierrea Changeaux. Enzymy zdolne do przyłączenia do swej powierzchni nie tylko substratów, ale również niepodobnych do substratów cząsteczek nazwane zostały enzymami allosterycznymi, cząsteczki zaś wywołujące zmiany aktywności — efektorami. Enzymy allosteryczne charakteryzują się niezmiernie istotną z punktu widzenia precyzji regulacji właściwością: w pewnym zakresie stężeń efektora ich działanie wzmacnia się. Właściwość ta nie jest prostą konsekwencją procesu oddziaływania między białkiem enzymatycznym a efektorem. Dołączenie drobnocząsteczkowego związku do zwykłego enzymu, jeżeli w ogóle wpływa na jego aktywność, to w sposób całkiem odmienny od tego, jaki obserwuje się w przypadku enzymów allosterycznych. Tworzenie się kompleksów związków drobnocząsteczkowych z enzymem oparte na słabych, niekowalencyjnych oddziaływaniach jest, jak każda odwracalna reakcja, procesem równowagowym.
Leave a reply